Pagrindinis skirtumas – fermentas prieš kofermentą
Cheminės reakcijos vieną ar daugiau substratų paverčia produktais. Šias reakcijas katalizuoja specialūs b altymai, vadinami fermentais. Fermentai veikia kaip daugumos reakcijų katalizatoriai, nesuvartodami. Fermentai yra pagaminti iš aminorūgščių ir turi unikalias aminorūgščių sekas, sudarytas iš 20 skirtingų aminorūgščių. Fermentus palaiko mažos neb altyminės organinės molekulės, vadinamos kofaktoriais. Kofermentai yra vienos rūšies kofaktoriai, padedantys fermentams atlikti katalizę. pagrindinis skirtumas tarp fermento ir kofermento yra tas fermentas yra b altymas, katalizuojantis biochemines reakcijas, o kofermentas yra neb altyminė organinė molekulė, padedanti fermentams aktyvuoti ir katalizuoti chemines reakcijas. Fermentai yra makromolekulės, o kofermentai yra mažos molekulės.
Kas yra fermentas?
Fermentai yra gyvų ląstelių biologiniai katalizatoriai. Tai b altymai, sudaryti iš šimtų ar milijonų aminorūgščių, sujungtų kaip perlai ant stygos. Kiekvienas fermentas turi unikalią aminorūgščių seką ir ją lemia specifinis genas. Fermentai pagreitina beveik visas gyvų organizmų biochemines reakcijas. Fermentai įtakoja tik reakcijos greitį, o jų buvimas yra būtinas norint pradėti cheminę konversiją, nes fermentai mažina reakcijos aktyvinimo energiją. Fermentai keičia reakcijos greitį nesuvartodami arba nekeičiant cheminės struktūros. Tas pats fermentas gali katalizuoti vis daugiau substratų pavertimą produktais, parodydamas gebėjimą vėl ir vėl katalizuoti tą pačią reakciją.
Fermentai yra labai specifiniai. Tam tikras fermentas jungiasi su specifiniu substratu ir katalizuoja specifinę reakciją. Fermento specifiškumą lemia fermento forma. Kiekvienas fermentas turi tam tikros formos aktyvią vietą ir funkcines grupes specifiniam surišimui. Tik konkretus substratas atitiks aktyviosios vietos formą ir su ja susijungs. Fermento substrato surišimo specifiškumą galima paaiškinti dviem hipotezėmis, pavadintomis užrakto ir rakto hipoteze, ir sukelto tinkamumo hipoteze. Užrakto ir rakto hipotezė rodo, kad fermento ir substrato atitikimas yra specifinis, panašus į užraktą ir raktą. Indukuoto prigludimo hipotezė rodo, kad aktyviosios vietos forma gali pasikeisti, kad atitiktų konkretaus pagrindo formą, panašiai kaip pirštinės, prigludusios prie rankos.
Fermentines reakcijas veikia keli veiksniai, pvz., pH, temperatūra ir kt. Kiekvienas fermentas turi optimalią temperatūros ir pH vertę, kad veiktų efektyviai. Fermentai taip pat sąveikauja su neb altyminiais kofaktoriais, tokiais kaip protezinės grupės, kofermentai, aktyvatoriai ir kt., kad katalizuoti biochemines reakcijas. Fermentai gali būti sunaikinti aukštoje temperatūroje arba esant dideliam rūgštingumui ar šarmingumui, nes jie yra b altymai.
01 pav. Sukelto fermento aktyvumo pritaikymo modelis.
Kas yra kofermentas?
Chemines reakcijas skatina neb altyminės molekulės, vadinamos kofaktoriais. Kofaktoriai padeda fermentams katalizuoti chemines reakcijas. Yra įvairių tipų kofaktorių, o kofermentai yra vienas iš jų. Kofermentas yra organinė molekulė, kuri jungiasi su fermento substrato kompleksu ir padeda katalizuoti reakcijos procesą. Jie taip pat žinomi kaip pagalbinės molekulės. Jie yra sudaryti iš vitaminų arba gaunami iš vitaminų. Todėl dietoje turi būti vitaminų, kurie yra būtini kofermentai biocheminėms reakcijoms.
Kofermentai gali jungtis su aktyvia fermento vieta. Jie laisvai jungiasi su fermentu ir skatina cheminę reakciją suteikdami reakcijai reikalingas funkcines grupes arba pakeisdami fermento struktūrinę konformaciją. Todėl substrato surišimas tampa lengvesnis, o reakcija juda link produktų. Kai kurie kofermentai veikia kaip antriniai substratai ir, skirtingai nei fermentai, reakcijos pabaigoje chemiškai pakinta.
Kofermentai negali katalizuoti cheminės reakcijos be fermento. Jie padeda fermentams suaktyvėti ir atlikti savo funkcijas. Kai kofermentas susijungia su apofermentu, fermentas tampa aktyvia fermento forma, vadinama holofermentu, ir pradeda reakciją.
Kofermentų pavyzdžiai yra adenozino trifosfatas (ATP), nikotinamido adenino dinukleotidas (NAD), flavino adenino dinukleotidas (FAD), kofermentas A, vitaminai B1, B2 ir B6 ir kt.
02 pav. Kofaktoriaus surišimas su apofermentu
Kuo skiriasi fermentas ir kofermentas?
Fermentas prieš kofermentą |
|
| Fermentai yra biologiniai katalizatoriai, kurie pagreitina chemines reakcijas. | Kofermentai yra organinės molekulės, kurios padeda fermentams katalizuoti chemines reakcijas. |
| Molekulinis tipas | |
| Visi fermentai yra b altymai. | Kofermentai yra ne b altymai. |
| Pakeitimas dėl reakcijų | |
| Fermentai nesikeičia dėl cheminės reakcijos. | Dėl reakcijos chemiškai pakinta kofermentai. |
| Specifiškumas | |
| Fermentai yra specifiniai. | Kofermentai nėra specifiniai. |
| Dydis | |
| Fermentai yra didesnės molekulės. | Kofermentai yra mažesnės molekulės. |
| Pavyzdžiai | |
| Amilazė, proteinazė ir kinazė yra fermentų pavyzdžiai. | NAD, ATP, kofermentas A ir FAD yra kofermentų pavyzdžiai. |
Santrauka – fermentas prieš kofermentą
Fermentai katalizuoja chemines reakcijas. Kofermentai padeda fermentams katalizuoti reakciją, aktyvindami fermentus ir sudarydami funkcines grupes. Fermentai yra b altymai, sudaryti iš aminorūgščių. Kofermentai nėra b altymai. Jie daugiausia gaunami iš vitaminų. Tai yra skirtumai tarp fermentų ir kofermentų.
