Kinazės ir fosforilazės skirtumas

Turinys:

Kinazės ir fosforilazės skirtumas
Kinazės ir fosforilazės skirtumas

Video: Kinazės ir fosforilazės skirtumas

Video: Kinazės ir fosforilazės skirtumas
Video: High Performance Liquid Chromatography HPLC- UV-VIS Detector Animation 2024, Liepa
Anonim

Pagrindinis skirtumas – kinazė prieš fosforilazę

Tiek kinazė, tiek fosforilazė yra fermentai, kurie susidoroja su fosfatais, nors jų funkcija ir pobūdis skiriasi. Pagrindinis skirtumas tarp jų yra tas, kad kinazė yra fermentas, katalizuojantis fosfato grupės perkėlimą iš ATP molekulės į nurodytą molekulę, tuo tarpu fosforilazė yra fermentas, kuris įveda fosfato grupę į organinę molekulę, ypač gliukozę. Šiame straipsnyje bus pristatyti kinazės ir fosforilazės fermentai, susiję su fosfatu, ir paaiškinta, kuo kinazė ir fosforilazė skiriasi.

Kas yra fosforilazė?

Fosforilazes XX amžiaus trečiojo dešimtmečio pabaigoje atrado Earl W. Sutherland Jr. Šie fermentai katalizuoja fosfato grupės pridėjimą iš neorganinio fosfato arba fosfato + vandenilio į organinės molekulės akceptorių. Pavyzdžiui, glikogeno fosforilazė gali katalizuoti gliukozės-1-fosfato sintezę iš gliukano, įskaitant glikogeno, krakmolo arba m altodekstrino molekulę. Reakcija žinoma kaip fosforolizė, kuri taip pat panaši į hidrolizę. Tačiau vienintelis skirtumas yra tas, kad tai yra fosfatas, o ne vandens molekulė, kuri yra ant jungties.

Kinazė prieš fosforilazę
Kinazė prieš fosforilazę

Polinukleotido fosforilazės struktūra

Kas yra kinazė?

Kinazės fermentas gali katalizuoti fosfatų grupių perkėlimą iš daug energijos turinčių, fosfatą dovanojančių molekulių į tam tikrus substratus. Šis procesas identifikuojamas kaip fosforilinimas, kai substratas įgyja fosfato grupę, o didelės energijos ATP molekulė – fosfato grupę. Šiame fosforilinimo procese kinazės vaidina svarbų vaidmenį ir yra didesnės fosfotransferazių šeimos dalis. Taigi, kinazės yra labai svarbios ląstelių metabolizmui, b altymų reguliavimui, ląstelių transportavimui ir daugeliui ląstelių kelių.

Skirtumas tarp kinazės ir fosforilazės
Skirtumas tarp kinazės ir fosforilazės

Dihidroksiacetono kinazė komplekse su nehidrolizuojamu ATP analogu

Kuo skiriasi kinazė ir fosforilazė?

Kinazės ir fosforilazės apibrėžimas

Kinazė: kinazė yra fermentas, katalizuojantis fosfatų grupių perkėlimą iš daug energijos turinčių, fosfatą dovanojančių molekulių į tam tikrus substratus.

Fosforilazė: Fosforilazė yra fermentas, kuris katalizuoja fosfato grupės pridėjimą iš neorganinio fosfato arba fosfato + vandenilio į organinės molekulės akceptorių.

Kinazės ir fosforilazės savybės

Veikimo mechanizmas

Kinazė: katalizuoja galutinės ATP fosfatinės grupės perdavimą substrato -OH grupei. Taip gaminyje susidaro fosfato esterio jungtis. Reakcija žinoma kaip fosforilinimas, o bendra reakcija parašyta

kinazė prieš fosforilazę 1
kinazė prieš fosforilazę 1

Fosforilazė: katalizuoja fosfato grupės įvedimą į organinę molekulę. Reakcija žinoma kaip fosforilizė, o bendra reakcija rašoma kaip

kinazė-vs-fosforilazė-2
kinazė-vs-fosforilazė-2

Fosfato donoras kinazės ir fosforilazės fermentų reakcijoje

Kinazė: fosfatų grupė iš ATP molekulės

Fosforilazė: fosfatų grupė iš neorganinio fosfato

Kinazės ir fosforilazės fermentų substratas

Kinazė: specifinės organinės molekulės, tokios kaip angliavandeniai, b altymai arba lipidai

Fosforilazė: organinė molekulė, daugiausia gliukozė

Kinazės ir fosforilazės fermentų galutiniai produktai

Kinazė: ADP (energijos molekulė) + fosforilintas substratas

Fosforilazė: jei substratas yra gliukozė, jis gali gaminti gliukozės-1-fosfatą

Kinazės ir fosforilazės fermentų struktūra

Kinazė: kinazė yra labai sudėtingas tretinės struktūros b altymas.

Fosforilazė: Biologiškai aktyvi fosforilazės forma yra dviejų vienodų b altymų subvienetų dimeras. Pavyzdžiui, glikogeno fosforilazė yra didžiulis b altymas, kuriame yra 842 aminorūgštys ir 97,434 kDa masė. Glikogeno fosforilazės dimeras turi keletą biologiškai svarbių skyrių, įskaitant katalizines vietas, glikogeno surišimo vietas ir alosterines vietas.

Kinazės ir fosforilazės fermento reguliavimas

Kinazė: Kinazių aktyvumas yra labai reguliuojamas ir turi stiprų poveikį ląstelei. Kinazės aktyvinamos arba išjungiamos fosforilinant, prisijungiant prie b altymų aktyvatoriaus ar b altymo inhibitoriaus arba reguliuojant jų vietą ląstelėje jų substratų atžvilgiu.

Fosforilazė: Glikogeno fosforilazę reguliuoja ir allosterinė kontrolė, ir fosforilinimas. Hormonai, tokie kaip epinefrinas ir insulinas, taip pat gali reguliuoti glikogeno fosforilazę.

Kinazės ir fosforilazės fermentų klasifikacija

Kinazė: kinazės skirstomos į išsamias grupes pagal substratą, kurį jos veikia, pavyzdžiui, b altymų kinazės, lipidų kinazės ir angliavandenių kinazės.

Fosforilazė: fosforilazės suskirstytos į dvi kategorijas; Glikoziltransferazės ir nukleotidiltransferazės. Glikoziltransferazių pavyzdžiai:

  • glikogeno fosforilazė
  • krakmolo fosforilazė
  • m altodekstrino fosforilazė
  • Purino nukleozido fosforilazė

Nukleotidiltransferazių pavyzdys yra

Polinukleotido fosforilazė

Kinazės ir fosforilazės fermentų patologija

Kinazė: nekontroliuojamas kinazės aktyvumas gali sukelti vėžį ir žmonių ligas, įskaitant tam tikras leukemijos rūšis ir daugelį kitų, nes kinazės reguliuoja daugybę fazių, kurios kontroliuoja ląstelių ciklą, įskaitant augimą, judėjimą ir mirtį.

Fosforilazė: kai kurios vidurinės būklės, pvz., V tipo glikogeno kaupimosi liga – raumenų glikogenas ir VI tipo glikogeno kaupimosi liga – kepenų glikogenas ir kt., yra susijusios su fosforilazėmis.

Rekomenduojamas: