Kinazė prieš fosfatazę
Kinazės ir fosfatazės skirtumas atsiranda dėl to, kad šie du fermentai palaiko du priešingus procesus. Kinazė ir fosfatazė yra du svarbūs fermentai, kurie susidoroja su fosfatais, esančiais biologinėse sistemose. Fermentai yra trimačiai rutuliniai b altymai, kurie veikia kaip daugelio ląstelių biocheminių reakcijų biologiniai katalizatoriai. Dėl šio gebėjimo fermentų atsiradimas buvo laikomas vienu iš svarbiausių įvykių gyvybės evoliucijoje. Fermentai padidina biocheminių reakcijų greitį, įtempdami specifinius cheminius ryšius. Kinazė ir fosfatazė yra du esminiai fermentai, dalyvaujantys b altymų fosforilinimo procese. B altymų fosforilinimas palengvina pagrindines b altymų funkcijas, įskaitant ląstelių metabolizmą, ląstelių diferenciaciją, signalo perdavimą augimo metu, transkripciją, imuninį atsaką ir kt. B altymų fosforilinimas apima b altymų molekulių konformacinius pokyčius, pridedant fosfatų grupę iš ATP molekulių, o defosforilinimą. apima fosfatų grupių pašalinimą iš b altymo. Fosforilinimo ir defosforilinimo procesus katalizuoja atitinkamai kinazės ir fosfatazės fermentai. Šiame straipsnyje bus aptariamas skirtumas tarp kinazės ir fosfatazės, pabrėžiant svarbius faktus apie kinazę ir fosfatazę.
Kas yra kinazė?
Kinazės yra grupė fermentų, kurie katalizuoja fosforilinimo reakcijas, pridedant fosfatų grupes iš ATP į b altymų molekules. Fosforilinimo reakcija yra vienakryptė dėl didžiulio energijos išsiskyrimo, kai ATP fosfato ir fosfato jungtis suskaidoma, kad susidarytų ADP. Yra daug skirtingų b altymų kinazių tipų ir kiekviena kinazė yra atsakinga už konkretaus b altymo ar b altymų rinkinio fosforilinimą. Tačiau apskritai atsižvelgiant į aminorūgščių struktūrą, kinazės gali pridėti fosfatų grupes prie trijų tipų aminorūgščių, kurias sudaro OH grupė kaip jų R grupės dalis. Šios trys aminorūgštys yra serinas, treoninas ir tirozinas. B altymų kinazės skirstomos į kategorijas pagal šiuos tris aminorūgščių substratus. Serino/treonino kinazės klasė primena labiausiai citoplazminius b altymus. Fosforilinimo proceso metu kinazė gali sustiprinti arba sumažinti b altymo aktyvumą. Tačiau aktyvumas priklauso nuo fosforilinimo vietos ir fosforilinamo b altymo struktūros.
Pagrindinė fosforilinimo reakcija
Kas yra fosfatazė?
Atvirkštinę fosforilinimo reakciją, defosforilinimą katalizuoja fosfatazės fermentai. Defosforilinimo metu fosfatazė pašalina fosfato grupes iš b altymų molekulių. Taigi kinazės aktyvuotas b altymas gali būti deaktyvuotas fosfatazės. Tačiau defosforilinimo reakcija nėra grįžtama. Ląstelėse randama daug skirtingų fosfatazių. Kai kurios fosfatazės yra labai specifinės ir defosforilina vieną ar kelis b altymus, o kitos pašalina fosfatą iš įvairių b altymų. Fosfatai yra hidrolazės, nes jie naudoja vandens molekulę defosforilinimui. Remiantis substrato specifiškumu, fosfatazės gali būti suskirstytos į penkias klases, būtent; tirozinui specifinės fosfatazės, serino/treonino specifinės fosfatazės, dvigubo specifiškumo fosfatazės, histidino fosfatazės ir lipidinės fosfatazės.
Tirozino defosforilinimo CDP mechanizmas
Kuo skiriasi kinazė ir fosfatazė?
• Kinazės fermentai katalizuoja b altymų fosforilinimą, pridėdami fosfatų grupių iš ATP molekulių. Fosfatazės fermentai katalizuoja defosforilinimo reakcijas, pašalindami iš b altymų fosfato grupes.
• Kinazė naudoja ATP fosfatų grupėms gauti, o fosfatazė naudoja vandens molekules fosfatų grupėms pašalinti.
• Kinazės aktyvuojamus b altymus gali deaktyvuoti fosfatazė.
