Skirtumas tarp hemoglobino ir mioglobino

Skirtumas tarp hemoglobino ir mioglobino
Skirtumas tarp hemoglobino ir mioglobino

Video: Skirtumas tarp hemoglobino ir mioglobino

Video: Skirtumas tarp hemoglobino ir mioglobino
Video: Bet ar tikrai Lietuvių filologija = literatūra ir redagavimas? Arba ką dar veikia lituanistai 2024, Spalio mėn
Anonim

Hemoglobinas vs mioglobinas

Mioglobinas ir hemoglobinas yra hemoproteinai, kurie gali surišti molekulinį deguonį. Tai pirmieji b altymai, kurių trimatė struktūra išspręsta rentgeno kristalografijos būdu. B altymai yra aminorūgščių polimerai, sujungti peptidinėmis jungtimis. Amino rūgštys yra b altymų statybinė medžiaga. Remiantis jų bendra forma, šie b altymai yra suskirstyti į rutulinius b altymus. Rutuliniai b altymai yra šiek tiek sferinės arba elipsoidinės formos. Skirtingos šių unikalių rutulinių b altymų savybės padeda organizmui perkelti deguonies molekules tarp jų. Šių specialių b altymų aktyviąją vietą sudaro geležies (II) protoporfirinas IX, įdėtas į vandeniui atsparią kišenę.

Mioglobinas

Mioglobinas atsiranda kaip monomerinis b altymas, kuriame globinas supa hemą. Jis veikia kaip antrinis deguonies nešiklis raumenų audinyje. Kai raumenų ląstelės veikia, joms reikia daug deguonies. Raumenų ląstelės naudoja šiuos b altymus, kad pagreitintų deguonies difuziją ir paimtų deguonį intensyvaus kvėpavimo metu. Tretinė mioglobino struktūra yra panaši į tipišką vandenyje tirpaus rutulinio b altymo struktūrą.

Mioglobino polipeptidinė grandinė turi 8 atskiras dešiniarankes α-spirales. Kiekvienoje b altymo molekulėje yra viena hemo protezinė grupė, o kiekvienoje hemo liekanoje yra vienas centrinis koordinuotai surištas geležies atomas. Deguonis yra tiesiogiai prijungtas prie hemo protezų grupės geležies atomo.

Hemoglobinas

Hemoglobinas atsiranda kaip tetramerinis b altymas, kurio kiekvienas subvienetas susideda iš hemą supančio globino. Tai deguonies nešiklis visoje sistemoje. Jis suriša deguonies molekules, o paskui per kraują pernešamas raudonųjų kraujo kūnelių.

Stuburiniams gyvūnams deguonis išsklaidomas per plaučių audinį į raudonuosius kraujo kūnelius. Kadangi hemoglobinas yra tetrameras, jis vienu metu gali surišti keturias deguonies molekules. Tada surištas deguonis pasiskirsto visame kūne ir iš raudonųjų kraujo kūnelių perkeliamas į kvėpuojančias ląsteles. Tada hemoglobinas paima anglies dioksidą ir grąžina jį atgal į plaučius. Todėl hemoglobinas padeda tiekti deguonį, reikalingą ląstelių metabolizmui, ir pašalina susidariusias atliekas – anglies dioksidą.

Hemoglobinas susideda iš kelių polipeptidinių grandinių. Žmogaus hemoglobinas susideda iš dviejų α (alfa) ir dviejų β (beta) subvienetų. Kiekvienas α-subvienetas turi 144 liekanas, o kiekvienas β-subvienetas turi 146 liekanas. Tiek α (alfa), tiek β (beta) subvienetų struktūrinės charakteristikos yra panašios į mioglobino.

Hemoglobinas vs mioglobinas

• Hemoglobinas perneša deguonį kraujyje, o mioglobinas perneša arba kaupia deguonį raumenyse.

• Mioglobinas susideda iš vienos polipeptidinės grandinės, o hemoglobinas – iš kelių polipeptidinių grandinių.

• Skirtingai nuo mioglobino, hemoglobino koncentracija raudonuosiuose kraujo kūneliuose yra labai didelė.

• Iš pradžių mioglobinas labai lengvai suriša deguonies molekules, o pastaruoju metu tampa prisotintas. Šis mioglobino surišimo procesas yra labai greitas nei hemoglobino. Iš pradžių hemoglobinas sunkiai suriša deguonį.

• Mioglobinas atsiranda kaip monomerinis b altymas, o hemoglobinas – kaip tetramerinis b altymas.

• Hemoglobine yra dviejų tipų polipeptidinių grandinių (dvi α grandinės ir dvi β grandinės).

• Mioglobinas gali surišti vieną deguonies molekulę, vadinamą monomeru, o hemoglobinas gali sujungti keturias deguonies molekules, vadinamąjį tetramerą.

• Mioglobinas tvirčiau suriša deguonį nei hemoglobinas.

• Hemoglobinas gali surišti ir pašalinti deguonį ir anglies dioksidą, kitaip nei mioglobinas.

Rekomenduojamas: