Pagrindinis skirtumas tarp aspartilcisteino ir serino proteazių yra jų funkcinės grupės, veikiančios kaip katalizinės liekanos. Funkcinė grupė, kuri veikia kaip katalizinės aspartilo proteazės liekanos, yra karboksirūgšties grupė, o cisteino proteazėje tiolio arba sulfhidrilo grupė veikia kaip katalizinės liekanos funkcinė grupė, o serino proteazėje – hidroksilo grupė arba alkoholis. kaip funkcinė grupė katalizinėje liekanoje.
Proteazės yra fermentai, katalizuojantys proteolizę, ty b altymų skaidymą į mažesnius polipeptidus arba aminorūgštis. Šis procesas vyksta skaidant peptidinius ryšius b altymuose hidrolizės būdu. Proteazės dalyvauja daugelyje biologinių funkcijų, tokių kaip suvartotų b altymų virškinimas, b altymų katabolizmas ir ląstelių signalizacija. Proteazės yra visose gyvybės formose. Aspartilas, cisteinas ir serinas yra trys svarbios proteazės, kurios vaidina pagrindinį vaidmenį gyvuose organizmuose.
Kas yra aspartilo proteazės?
Aspartilo proteazės yra b altymus skaidančių fermentų tipas. Jų aktyvioje vietoje yra du labai konservuoti aspartatai ir jie yra optimaliai aktyvūs esant rūgštiniam pH. Šios proteazės skaido dipeptidinius ryšius, turinčius hidrofobines liekanas, taip pat beta-metileno grupę. Aspartilo proteazės katalizinis mechanizmas yra rūgščių-šarmų mechanizmas. Tai apima vandens molekulės su dviem aspartato liekanomis koordinavimą. Vienas aspartatas suaktyvina vandens molekulę, pašalindamas protoną. Tai leidžia vandeniui atlikti nukleofilinį ataką prieš substrato karbonilo anglį. Dėl to susidaro tetraedrinis oksianiono tarpinis produktas, kurį stabilizuoja vandenilio ryšiai su antrąja aspartato liekana. Šio tarpinio junginio pertvarkymas yra atsakingas už peptido padalijimą į du peptidinius produktus.
01 pav.: aspartilo proteazė
Yra penkios asparto proteazių superšeimos: Clan AA, kuri yra šeima, Clan AC, kuri yra signalo peptidazės II šeima, Clan AD, kuri yra presenilino šeima, Clan AE, kuri yra GPR endopeptidazės šeima, ir Clan AF, kuri yra visa šeima.
Kas yra cisteino proteazės?
Cisteino proteazės yra hidrolazės fermentų, skaidančių b altymus, grupė. Jie rodo katalizinį mechanizmą, apimantį nukleofilinį cisteino tiolį katalizinėje triadoje arba diadoje. Pradinis cisteino proteazių katalizinio mechanizmo etapas yra deprotonacija. Tiolio grupę aktyvioje fermento vietoje deprotonuoja gretima aminorūgštis, tokia kaip histidinas, turintis bazinę šoninę grandinę. Kitas žingsnis yra deprotonuotos anijoninės cisteino sieros nukleofilinis ataka ant substrato. Čia substrato fragmentas išsiskiria su aminu, o histidino liekana proteazėje atkuria deprotonuotą formą. Dėl to susidaro substrato tarpinis tioesteris, susiejantis naują karboksigalą su cisteino tioliu. Tioesterio jungtis hidrolizuojasi ir susidaro karboksirūgšties fragmentas ant likusio substrato fragmento.
02 pav.: cisteino proteazė
Cisteino proteazės vaidina daugybę fiziologijos ir vystymosi vaidmenų. Augaluose jie vaidina svarbų vaidmenį augant, vystantis, kaupiant ir mobilizuojant saugojimo b altymus. Žmonėms jie yra svarbūs senėjimui ir apoptozei, imuniniam atsakui, prohormonų apdorojimui ir tarpląstelinės matricos pertvarkymui, kad kūgis vystytųsi.
Kas yra serino proteazės?
Serino proteazės taip pat yra proteolitinių fermentų, skaidančių peptidinius ryšius b altymuose, grupė. Serinas veikia kaip nukleofilinė aminorūgštis aktyvioje fermento vietoje. Jų yra ir eukariotuose, ir prokariotuose. Serino proteazės paprastai skirstomos į skirtingas kategorijas pagal išskirtinę struktūrą, kurią sudaro du beta statinės domenai, susiliejantys aktyvioje katalizinėje vietoje, taip pat pagal jų substrato specifiškumą. Jie yra panašūs į tripsiną, chimotripsiną, trombiną, elastazę ir subtiliziną.
03 pav.: Serino proteazė
Į tripsiną panašios proteazės skaido peptidines jungtis po teigiamai įkrautos aminorūgšties, tokios kaip lizinas arba argininas. Jie būdingi neigiamai įkrautoms liekanoms, tokioms kaip asparto rūgštis arba glutamo rūgštis. Chimotripsino tipo proteazės yra labiau hidrofobinės. Jų specifiškumas yra susijęs su didelėmis hidrofobinėmis liekanomis, tokiomis kaip tirozinas, triptofanas ir fenilalaninas. Į trombiną panašios proteazės apima trombiną, kuris yra audinius aktyvuojantis plazminogenas, ir plazminą. Tai padeda kraujo krešėjimui ir virškinimui, taip pat neurodegeneracinių sutrikimų patofiziologijai. Į elastazę panašios proteazės teikia pirmenybę tokioms likučiams kaip alaninas, glicinas ir valinas. Į subtilisiną panašios proteazės apima seriną prokariotuose. Jis dalijasi kataliziniu mechanizmu, naudojančiu katalizinę triadą, kad sukurtų nukleofilinį seriną. Serino proteazės aktyvumui reguliuoti reikalingas pradinis proteazės aktyvinimas ir inhibitorių sekrecija.
Kokie yra aspartilo cisteino ir serino proteazių panašumai?
- Aspartilo, cisteino ir serino proteazės katalizuoja b altymų skilimą skaidydamos peptidines jungtis.
- Mechanizmas yra panašus, kai aktyviosios vietos likučiai atakuoja peptidinius ryšius, todėl jie nutrūksta.
- Visuose yra nukleofilų.
- Jie visi yra b altymai.
Kuo skiriasi aspartilo cisteinas ir serino proteazės?
Pagrindinis skirtumas tarp aspartilcisteino ir serino proteazių priklauso nuo jų funkcinės grupės, kuri veikia kaip katalizinės liekanos. Aspartilo proteazėje karboksilo rūgšties grupė veikia kaip funkcinė grupė, o cisteino proteazėje tiolio arba sulfhidrilo grupė veikia kaip funkcinė grupė, o serino proteazėje hidroksilo grupė arba alkoholis veikia kaip funkcinė grupė.
Aspartilo proteazės turi aspartato aktyviąją vietą, o cisteino proteazės turi cisteino aktyviąją vietą. Serino proteazės aktyviosios vietos liekana yra hidroksilo grupė. Taigi, tai taip pat yra dar vienas skirtumas tarp aspartilcisteino ir serino proteazių. Skirtingai nuo serino ir cisteino proteazės, aspartilo proteazės nesudaro kovalentinio tarpinio junginio skilimo proceso metu. Todėl aspartilo proteazių proteolizė vyksta vienu žingsniu.
Toliau pateiktoje infografikoje pateikiami aspartilcisteino ir serino proteazių skirtumai lentelės pavidalu, kad būtų galima palyginti.
Santrauka – aspartilo cisteinas prieš serino proteazes
Proteazės yra fermentai, kurie katalizuoja b altymų skilimą į mažesnius polipeptidus arba aminorūgštis. Pagrindinis skirtumas tarp aspartilcisteino ir serino proteazių yra funkcinė grupė, kuri veikia kaip jų katalizinė liekana. Karboksilo rūgšties grupė veikia kaip funkcinė grupė aspartilo proteazėje, o tiolio arba sulfhidrilo grupė veikia kaip funkcinė grupė cisteino proteazėje. Hidroksilo grupė arba alkoholis veikia kaip serino proteazės funkcinė grupė.
