Peptidas prieš b altymus
Amino rūgštys, peptidai ir b altymai dažnai vadinami susijusiais terminais, tačiau jų savybės skiriasi. Amino rūgštys yra peptidų ir b altymų statybinė medžiaga. Aminorūgštis yra maža molekulė, turinti amino grupę (-NH2) ir karboksirūgšties grupę (-COOH), kurios yra sujungtos su centriniu anglies atomu, su papildomu vandeniliu ir šoninė grandinė (R grupė). Ši šoninė grandinė skiriasi tarp visų aminorūgščių; taigi ji nustato unikalius kiekvienos aminorūgšties požymius ir cheminę sudėtį. Tam tikra genų seka naudojama aminorūgščių sekai nustatyti tiek peptiduose, tiek b altymuose.
Peptidas
Peptidai yra sudaryti iš dviejų ar daugiau aminorūgščių, sujungtų peptidiniais ryšiais ir yra linijinių grandinių pavidalu. Peptido ilgį lemia aminorūgščių kiekis jame. Paprastai peptido ilgis yra mažesnis nei maždaug 100 aminorūgščių.
Prefiksai naudojami peptidų tipui apibūdinti bendrojoje terminijoje. Pavyzdžiui, kai peptidas sudarytas iš dviejų aminorūgščių, jis vadinamas dipeptidu. Taip sujungiamos trys aminorūgštys, kad būtų gauti tripeptidai, keturios aminorūgštys – tetrapeptidai ir tt Be šių tipų, yra oligopeptidų (sudarytų iš 2-20 aminorūgščių) ir polipeptidų, kurie turi daug peptidų (mažiau). nei 100). Svarbiausias būdingas peptidų savybes lemia aminorūgščių kiekis ir seka.
Pagrindinė daugumos peptidų funkcija yra užtikrinti efektyvų ryšį pernešant biocheminius pranešimus iš vienos kūno vietos į kitą.
B altymai
B altymai yra pati įvairiausia biologinių makromolekulių grupė. B altymus sudaro viena ar daugiau ilgų neišsišakojusių grandinių, vadinamų polipeptidais, tačiau b altymų statybiniai blokai yra aminorūgštys. Aminorūgščių seka lemia pagrindines b altymo charakteristikas, o ši aminorūgščių seka apibrėžiama pagal konkretų genų seką.
Paprastai b altymai turi stabilią trimatę struktūrą. Šias struktūras galima aptarti pagal keturių lygių hierarchiją; pirminis, antrinis, tretinis ir ketvirtinis. Pirminė struktūra yra b altymo aminorūgščių seka. Antrinė struktūra susidaro formuojant vandenilinius ryšius tarp dviejų netoliese esančių aminorūgščių, todėl susidaro struktūros, vadinamos β dengtais lakštais, ir ritės, vadinamos α-spiralės. Tada antrinės struktūros sritys toliau sulankstomos erdvėje, kad susidarytų galutinės trijų matmenų b altymo struktūros. Daugelio polipeptidų išsidėstymas erdvėje lemia ketvirtinę b altymo struktūrą.
Pagrindinės b altymų funkcijos yra fermentų katalizė, gynyba, transportavimas, palaikymas, judėjimas, reguliavimas ir saugojimas.
Kuo skiriasi peptidas ir b altymas?
• Peptidai yra trumpos linijinės aminorūgščių grandinės, o b altymai yra labai ilgos aminorūgščių grandinės.
• Keletas aminorūgščių yra sujungtos peptidiniais ryšiais, kad susidarytų peptidas, o keli peptidai yra sujungti, kad susidarytų b altymų molekulės.
• Paprastai b altymai turi stabilią trimatę struktūrą. Priešingai, peptidai nėra suskirstyti į stabilią trimatę struktūrą.
• Peptido ilgis yra mažesnis nei maždaug 100 aminorūgščių, o b altymo – daugiau nei 100 aminorūgščių. (Yra išimčių, todėl skirtumai labiau priklauso nuo molekulių funkcijos, o ne nuo jų dydžio)
• Skirtingai nuo peptidų, b altymai laikomi makromolekulėmis.
• Peptiduose vandenilinius ryšius sudaro tik šoninės aminorūgščių grandinės. Tuo tarpu b altymuose vandenilinius ryšius sudaro ne tik šoninės grandinės, bet ir peptidų grupės. Šie vandeniliniai ryšiai gali būti su vandeniu arba su kitomis peptidų grupėmis.
• Visi peptidai egzistuoja kaip linijinės grandinės, o b altymai gali egzistuoti kaip pirminiai, antriniai, tretiniai ir ketvirtiniai.
